Fino ad oggi le cause che portano a questo disturbo neurodegenerativo non sono note, ma l’ipotesi più accreditata puntava a spiegare che la malattia era il risultato della tossicità dell’accumulo dei frammenti di una proteina mutata chiamata Huntingtin che contiene sequenze ripetitive di un aminoacido. Le proteine sono catene aminoacidiche, i cui aminoacidi si succedono in un ordine prestabilito dal nostro codice genetico. Nella Corea di Huntintong queste catene aminoacidiche sono alterate.

Huntington è caratterizzata da movimenti involontari patologici che conferiscono al paziente un comportamento da "danzatore" (chorea in greco vuol dire danza), nonché da turbe psichiche, non sempre presenti, che consistono in un deterioramento cognitivo e in alterazioni del comportamento.

Alcuni studi di ricerca hanno dimostrato in passato che l’età di inizio della malattia è inversamente correlata con la dimensione della zona di ripetitività del singolo aminoacido. L'esordio avviene di solito tra i 30 e i 50 anni (raramente in altre fasce d'età) e il decorso è lentamente progressivo e fatale dopo 16-20 anni di malattia

Da quando la proteina di Huntingtin mutata fu scoperta nel 1993 questa è diventata oggetto di studio di molti ricercatori.

Ora Cynthia McMurray e Roy Dyer della Clinica Mayo a Rochester, Minnesota, potrebbero essere venuti a capo di un puzzle importantissimo: la via per la quale le sequenze ripetitive dell’aminoacido potrebbero portare allo sviluppo della malattia. Per arrivare a questo nuovo modello molecolare i ricercatori hanno studiato la proteina Huntingtin proveniente dal cervello umano, da topi transgenici  e da colture cellulari.

La loro scoperta e il modello molecolare che ne è risultato è del tutto nuova e stravolge  l’ipotesi fino ad oggi ritenuta più accreditata. Contrariamente a quello che si poteva predire la proteina mutata Huntingtin è più resistente all’enzima che normalmente proteolizza (frammenta) la proteina normale di Huntingtin. Questa maggiore resistenza alla proteolisi farebbe si che la proteina mutata si accumuli integra nelle cellule. I ricercatori hanno dimostrato che la proteina mutata e non frammentata accumulandosi è in grado di sequestrare quantitativi di proteine normali integre e di proteine frammentate per proteolisi.

I risultati della ricerca di Cynthia McMurray and Roy Dyer propongono un nuovo modello molecolare indicante che la disfunzione neurodegenerativa che da luogo alla corea di Huntington è dovuta alla poca disponibilità di proteina di Huntingtin normale, risultato del sequestro di essa da parte della la proteina di Huntingtin mutata che si accumula perché più resistente alla proteolisi. Questa capacità di sequestro della proteina mutata di Huntingtin fa si che nella cellula si formino aggregati tossici e che la proteina di proteina Huntingtin normale e altre non possano svolgere il loro ruolo fisiologico.

L'autrice, Vanessa Lilliu, è Biologa, specializzata in Farmacologia, ha lavorato come ricercatrice presso la Clinica di Neuropsichiatria Infantile del Dipartimento di Neuroscienze dell’Università di Cagliari e nel Laboratorio di Neurobiologia  Cellulare, Molecolare e dello Sviluppo dell'Istituto Internazionale di Genetica e Biofisica del CNR di Napoli, è Coordinatore Scientifico e Art Director di Bio-Sfera Magazine